Abstrakt

Eine vergleichende Studie über Retinol-bindendes Protein bei zwei Süßwasserfischen, Danio rerio und Cyprinus carpio

Chittaranjan Baruah, Papari Devi und DK Sharma

Retinol-bindende Proteine ??(RBP) sind eine Proteinfamilie mit vielfältigen Funktionen. Sie sind Trägerproteine, die Retinol binden. Es wurde eine In -silico- Studie zur Vorhersage der 3D-Struktur und zur molekularphylogenetischen Analyse von RBP von zwei Süßwasserfischen, Danio rerio und Cyprinus carpio , durchgeführt . Die Analysen wurden mit Sequenzdaten des rbp-Gens und des Retinol-bindenden Proteins durchgeführt, die jeweils aus den Datenbanken Gen Bank und UNIPROKB/SWISSPROT extrahiert wurden. Die Evolutionsanalysen des rbp-Gens wurden in MEGA5 mit den Methoden Maximum Likelihood und Maximum Parsimony durchgeführt. Die vorliegende Studie stellt die Anwendung von vergleichender Modellierung zur Vorhersage der 3D-Struktur von RBP und molekularphylogenetischen Analysen des rbp-Gens in MEGA5 dar, wobei zwei verschiedene Methoden, nämlich Maximum Parsimony und Maximum Likelihood, verwendet wurden. Die vorhergesagten Strukturen wurden nach statistischer Überprüfung in der Protein Model Database (PMDB) abgelegt. Die Studie zeigt, dass das rbp-Gen von Cyprinus carpio das engste Ortholog des rbp-Gens von Denio rerio ist. Die Strukturen von RBP können in der Strukturbiologie für weitere Untersuchungen an aktiven Stellen, molekularen Funktionsmechanismen und strukturbasierter Phylogenese hilfreich sein. Die Struktur wird zum weiteren Verständnis der Wechselwirkung des RBP-Retinol-Komplexes mit Transthyretin in Süßwasserfischen beitragen. Der phylogenetische Baum enthüllte die evolutionäre Beziehung der RBP-Familie.