Abstrakt

Charakterisierung von DsrK und DsrO aus Allochromatium vinosum und anderen Proteobakterien anhand der Aminosäuresequenzen

Semanti Ghosh und Angshuman Bagchi

Der Schwefelstoffwechsel ist einer der ältesten bekannten geochemischen Redoxkreisläufe in unserer Umwelt. Eines der an diesem Prozess beteiligten Operons ist das sogenannte Dsr-Operon. Das Operon ist am Ausgleich und der Nutzung von Schwefelverbindungen in der Umwelt beteiligt. Einer der zentralen Akteure dieses Operons ist der DsrMKJOP-Komplex. DsrO ist ein periplasmatisches Protein und bindet FeS-Cluster, die hauptsächlich für den Elektronentransfer zu DsrP verantwortlich sind. DsrP könnte am Elektronentransfer von DsrP zu DsrM beteiligt sein. DsrM würde dann Elektronen an DsrK spenden, die katalytische Untereinheit dieses Komplexes. In der vorliegenden Studie haben wir versucht, die wahrscheinlichen molekularen Details von DsrO- und DsrK-Proteinen aus einer vielfältigen Gruppe mikrobieller Arten nur anhand ihrer Sequenzinformationen zu analysieren. In der konservierten Domäne des Proteins sind bestimmte Mutationen vorhanden. Diese Mutationen verleihen dem Protein zusätzliche Funktionalität. Sequenzen der DsrO- und DsrK-Proteine ??aus verschiedenen Proteobakterienarten wurden analysiert, um die Auswirkungen von Mutationen in den Sequenzen zu untersuchen, und es wurde eine phylogenetische Beziehung zwischen den Organismen hergestellt. Wir analysierten auch die sekundären Strukturmuster der DsrK- und DsrO-Proteine. Es gibt keine früheren Berichte, die sich mit der bioinformatischen Analyse des DsrO- und DsrK-Proteins befassen. Dies ist bislang der erste Bericht dieser Art. Unsere Studie würde daher den Weg für zukünftige genetische und Mutationsstudien mit DsrK- und DsrO-Proteinen ebnen, die zur Aufklärung des biochemischen Mechanismus des Schwefelstoffwechsels führen würden.