Abstrakt

Aufklärung der Beteiligung von Rv1651c von Mycobacterium tuberculosis H37Rv am Kohlenhydratstoffwechsel

Laxman S Meena*

Tuberkulose (TB) ist weltweit die häufigste Todesursache. Etwa ein Drittel der Weltbevölkerung ist von dieser tödlichen Krankheit betroffen. Für die Erkrankung ist Mycobacterium tuberculosis H37Rv (M. tuberculosis) verantwortlich, ein grampositives Bakterium. M. tuberculosis verbreitet sich mithilfe verschiedener Überlebensmechanismen weltweit und erschwert so seine Heilung. In der vorliegenden Studie haben wir verschiedene In-silico-Tools verwendet, um die Eigenschaften von Rv1651c, einem Mitglied der PEPGRS-Proteinfamilie, vorherzusagen. Diese Abhandlung enthüllt einige wichtige Aspekte von Rv1651c, da seine Funktion noch immer unbekannt ist. Der Hauptteil dieser Studie umfasst Protein-Sequenzabruf, multiple Sequenzausrichtung, Studien zu Protein-Protein-Interaktionen, Epitopvorhersage, Lokalisierung, Funktionsvorhersage, Strukturvorhersage und deren Validierung, Ligandenbindungsvorhersage und Mutationsanalyse. Dieses Protein weist das Vorhandensein von GTP-Bindungsmotiven auf. Diese Motive können gezielt eingesetzt werden, um das Protein zu mutieren und dadurch seine Stabilität zu verringern. Dieses Protein weist auch Ähnlichkeiten mit dem Enzym Ribose-5-phosphat-Isomerase auf, das die Funktion der Umwandlung von Ribose-5-phosphat und Ribulose-5-phosphat übernimmt. Diese Ähnlichkeit erweist sich als sehr wichtig, da dieses Protein Ribulose-5-phosphat als einen seiner vorhergesagten Liganden hat. Alle diese in silico generierten Ergebnisse von Rv1651c deuten darauf hin, dass es am Kohlenhydratstoffwechsel beteiligt ist.